Los polipéptidos son las moléculas que forman las proteínas.
Las moléculas que forman las proteínas reciben el nombre de polipéptidos. Se trata de péptidos compuestos por, al menos, diez aminoácidos (una clase de molécula de tipo orgánico).
Un polipéptido, en otras palabras, es una secuencia de aminoácidos que están vinculados a través de enlaces peptídicos. Si los aminoácidos encadenados son más de un centenar, ya puede hablarse de proteína.
Las proteínas, por otra parte, pueden estar constituidas por una o más cadenas de polipéptidos. Aquellas que tienen una única cadena se califican como proteínas monoméricas, mientras que las que disponen de dos o más cadenas reciben el nombre de proteínas multiméricas.
Cabe destacar que, así como la clase de molécula que cuenta con más de cien aminoácidos ingresa dentro del grupo de las proteínas, aquella que tiene menos de diez recibe la denominación de oligopéptido.
TemasEjemplos de polipétidos
La insulina es un ejemplo de polipéptido. Esta hormona, que se produce en el páncreas, es esencial para el buen funcionamiento del metabolismo. La enfermedad conocida como diabetes mellitus implica que la persona sufre una carencia de este polipéptido. En cambio, si el sujeto produce una cantidad excesiva de insulina, experimentará la hiperglucemia.
Otro polipéptido es la gastrina, una hormona que participa de las acciones que tienen lugar en el sistema digestivo. Entre las funciones de la gastrina, se encuentra la estimulación del movimiento de la sangre y de los músculos en el estómago.
Durante el desarrollo óseo, por otra parte, los osteoblastos producen un polipéptido llamado osteocalcina. Niveles anormales de esta hormona pueden ser un indicador de cirrosis, osteoporosis u osteomalacia, entre otros trastornos y enfermedades.
Los polipéptidos están compuestos por diez o más aminoácidos.
El orden de los aminoácidos
En la proteína, el orden de los aminoácidos ha sido estudiado y cumple ciertas reglas. De manera convencional, el N-terminal de la cadena polipeptídica (el extremo amino terminal NH3+) se debe escribir a la izquierda de la secuencia; por lo tanto, el C-terminal (o grupo carboxilo), se debe escribir a su derecha. Cualquier secuencia dada se debe leer desde su N-terminal hacia su C-terminal.
En la naturaleza, la enzima que forma los enlaces peptídicos (entre un grupo caroxilo de un aminoácido y uno amino de otro, y el tipo de enlace que une las proteínas y los péptidos) es el ribosoma; en él, se encuentra la explicación de la convención expuesta en el párrafo anterior, ya que el crecimiento de la cadena se produce sumando un aminoácido al carboxilo terminal, de manera que el primer extremo que emerge es el N-terminal.
Las características de un péptido o una proteína varían de acuerdo con la calidad y la cantidad de grupos ionizables que se encuentren en una molécula. Así como los aminoácidos libres, el péptido y la proteína tienen pH isoeléctrico (pl) y curvas de titulación; además, su pH no varía en un campo eléctrico.
Nomenclatura de los polipétidos
Para nombrar un polipéptido, se deben cambiar los sufijos de los aminoácidos terminados en -ico (como el aspártico), en -ano (como triptofano) e -ina (como la glicina) por -il; la única excepción a esta regla se da con el carboxilo terminal. Por citar un ejemplo, para obtener el dipéptido valilalanina por medio de un enlace peptídico se parte de la valina y la alanina; por otro lado, la valilglicilleucina es un tripéptido que se forma con una valina en posición N-terminal, una glicina, y una leucina en C-terminal.
El GIP o polipéptido inhibidor gástrico pertenece a la familia de hormonas secretina, a un tipo de moléculas denominadas incretinas, que tienen la tarea de preparar el organismo para llevar a cabo el almacenamiento de los alimentos que recibe. Su descubrimiento tuvo lugar en la década de 1920 y en un principio se creía que tenía a cargo la protección del intestino delgado contra el ácido, aunque en la actualidad se considera que su función es estimular la secreción de insulina.
